Bayreuth (pts025/27.02.2014/12:20) – Muscheln können sich mit einem Halteapparat aus dünnen beweglichen Fäden, dem sogenannten Muschelbyssus, an festen Gegenständen in der Brandung festsetzen. Für die Byssusfäden der Miesmuschel ist es charakteristisch, dass ihre äußeren Enden viel steifer sind als die dem Muschelinneren nächstgelegenen, deutlich flexibleren Abschnitte. Dadurch sind die Fäden einerseits hinreichend fest, um den Strömungen des Wassers widerstehen zu können; andererseits sind sie zum Muschelinneren hin so flexibel, dass die weichen Muskeln der Muschel nicht verletzt werden.
An der Universität Bayreuth hat eine Forschungsgruppe um Prof. Dr. Thomas Scheibel am Lehrstuhl für Biomaterialien und Prof. Dr. Clemens Steegborn am Lehrstuhl für Biochemie einen der Gründe für die unterschiedliche Elastizität in den Muschelfäden entdeckt. Es war bereits bekannt, dass jeder Faden einer Miesmuschel mehrere, nebeneinander in Längsrichtung verlaufende Stränge enthält. Diese Fibrillen bestehen aus Proteinen, und zwar aus langen Kollagenmolekülen. In ihren winzigen Zwischenräumen und um die Stränge herum befinden sich hingegen andere Proteine. Diese bilden eine Matrix, in welche die Fibrillen eingebettet sind.
Wie die Bayreuther Forscher jetzt herausgefunden haben, ist eine allmähliche Änderung der Bestandteile der Proteinmatrix im Verlauf des Muschelfadens für die unterschiedliche Elastizität verantwortlich. Ein Faden enthält in seinem äußeren Ende nicht die gleichen Proteine wie in dem flexibleren, dem Muschelinneren nähergelegenen – und deshalb als „proximal“ bezeichneten – Abschnitt. Es gibt sogar ein Protein, das nur im proximalen Abschnitt enthalten ist. Und genau dieses Protein ist die Ursache für die ausgeprägtere Flexibilität dieses Fadenabschnitts. Seine Moleküle sind hier in hoher Zahl als winzige Abstandshalter zwischen den einzelnen Fibrillen angeordnet.
In den Bayreuther Laboratorien wurde die molekulare Struktur dieses Proteins präzise bestimmt. „Damit ist es überhaupt zum ersten Mal gelungen, die molekulare Struktur eines Byssus-Proteins aufzuklären“, freut sich Prof. Scheibel. „Es handelt sich um eine Struktur, die wir in dieser Form bei Proteinen bisher noch nicht kannten“, so Prof. Steegborn.
Die biotechnologische Herstellung dieses Proteins eröffnet spannende Perspektiven für die Entwicklung neuartiger Biomaterialien. In der Chirurgie werden bereits heute Implantate eingesetzt, die hauptsächlich aus Kollagen bestehen. Es wäre ein entscheidender Vorteil für die Patienten, wenn es möglich wäre, in künstliche Gelenke oder in künstliches Hautgewebe graduelle Übergänge von elastischeren zu festeren Bereichen einzubauen. „Unsere bisherigen Forschungsergebnisse haben gezeigt: Biotechnologisch hergestellte Moleküle des Byssus-Proteins eignen sich als Abstandshalter, mit denen sich der Elastizitätsgrad von Biomaterialien gezielt steuern lässt“, erklärt Prof. Scheibel. Und nicht nur für medizinische Anwendungen, sondern beispielsweise auch für technische Textilien könnten sich die Proteine der Muschelfäden eines Tages als hochinteressante Bausteine erweisen.
Muschelbyssus gilt seit der Antike als ein wertvolles Material, das sich für sehr feine und ungewöhnlich haltbare Textilien hervorragend eignet. Das Interesse richtete sich dabei insbesondere auf die Edle Steckmuschel (Pinna nobilis). Ihre Fäden wurden zu einem Gewebe weiterverarbeitet, das vor allem wegen seines goldenen Schimmers sehr begehrt war. Ein besonders prominentes Beispiel für einen vermutlich auf der Basis von Steckmuschelfäden gefertigten ist der „Schleier von Mannopello“, der nahe der italienischen Ortschaft Mannopello in der Kirche Santuario del Volto Santo als Reliquie aufbewahrt wird.
Veröffentlichung:
Michael H. Suhre, Melanie Gertz, Clemens Steegborn und Thomas Scheibel,
Structural and Functional Features of a Collagen Binding Matrix Protein from the Mussel Byssus,
Nature Communications (2014)
DOI: 10.1038/ncomms4392
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Thomas Scheibel
Universität Bayreuth
Lehrstuhl Biomaterialien
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Quelle: www.pressetext.com/news/20140227025
Fotos: www.pressetext.com/news/media/20140227025
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